Визначення поліпептиду

Молекули, які складають білки , називаються поліпептидами . Це пептиди, що складаються щонайменше з десяти амінокислот (один вид молекули органічного типу).

Іншими словами, поліпептид являє собою послідовність амінокислот, які пов'язані за допомогою пептидних зв'язків . Якщо ланцюгові амінокислоти більше сотні, то вже можна говорити про білок.

Білки, з іншого боку, можуть складатися з однієї або декількох поліпептидних ланцюгів. Ті, що мають єдиний ланцюг , класифікуються як мономерні білки , тоді як ті, що мають дві або більше ланцюгів, називаються мультимерними білками .

Інсулін є прикладом поліпептиду. Цей гормон, який виробляється в підшлунковій залозі , є необхідним для нормального функціонування обміну речовин. Захворювання, відоме як цукровий діабет, означає, що людина страждає від нестачі цього поліпептиду. З іншого боку, якщо суб'єкт виробляє надмірну кількість інсуліну, він відчує гіперглікемію .

Іншим поліпептидом є гастрин , гормон, який бере участь у діях, що відбуваються в травній системі. Серед функцій гастрину, є стимуляція руху крові і м'язів в шлунку.

Під час розвитку кістки, з іншого боку, остеобласти продукують поліпептид, який називається остеокальцин . Аномальні рівні цього гормону можуть бути індикатором цирозу, остеопорозу або остеомаляції, серед інших розладів і захворювань .

Слід зазначити, що так само, як клас молекул, що має більше ста амінокислот, входить до групи білків, той, що має менше десяти, називається олигопептидом .

У білку вивчався порядок амінокислот і відповідав певним правилам. Умовно, N-кінець поліпептидного ланцюга (аміно термінал NH3 +) повинен бути записаний ліворуч від послідовності; отже, С-кінцева (або карбоксильна група) повинна бути записана праворуч. Будь-яку задану послідовність слід читати з її N-кінця до його С-кінця.

В природі фермент, який утворює пептидні зв'язки (між однією карбоксильної групою однієї амінокислоти і однією аміногрупою іншої, і типом зв'язку, який зв'язує білки і пептиди), являє собою рибосому ; у ній є пояснення домовленості, описаної в попередньому параграфі, оскільки зростання ланцюга виробляється додаванням амінокислоти до кінцевого карбоксилу, так що перший кінець, що виникає, є N-кінцевим.

Характеристики пептиду або білка змінюються залежно від якості та кількості іонізуються груп, що знаходяться в молекулі. Як і вільні амінокислоти, пептид і білок мають изоэлектрические рН (pl) і криві титрування; Крім того, його рН не змінюється в електричному полі .

Щоб назвати поліпептид, суфікси амінокислот, що закінчуються -іко (наприклад, аспарагіном), в -ан (такі як триптофан) і -in (як гліцин) повинні бути змінені на -il ; єдиним винятком з цього правила є термінальний карбоксил. Щоб навести приклад, щоб отримати дипептид валілаланін за допомогою пептидного зв'язку, ми починаємо з валіну та аланіну; З іншого боку, валилглициллицин є трипептидом, який утворюється з валіном в N-кінцевому положенні, гліцином і С-кінцевим лейцином.

GIP або інгібуючий шлунковий поліпептид належить до сімейства гормонів секретину, типу молекул, званих инкретинами, які мають завдання підготувати організм до проведення зберігання отриманої їм їжі. Його відкриття відбулося в 1920-х роках і спочатку вважалося, що він відповідає за захист тонкої кишки від кислоти, хоча в даний час вважається, що її функція полягає у стимулюванні секреції інсуліну.

border=0

Пошук іншого визначення